ENZYMY

Enzymy to białka, które katalizują (przyspieszają co najmniej milionkrotnie!) reakcje zachodzące w żywych organizmach, ale same nie ulegają zmianie w ich wyniku. Dla prawie każdej reakcji chemicznej potrzebna jest pewna ilość energii do jej zapoczątkowania, zwanej energią aktywacji. Dodanie katalizatora obniża energię aktywacji i w ten sposób doprowadza cząsteczki do stanu reaktywności. Można także aktywować cząsteczki poprzez podniesienie temperatury układu. 

Jak widać na wykresie energia aktywacji bez katalizatora jest wyższa, czyli potrzeba jej więcej. 

W organizmach żywych nie jest możliwe przyspieszenie reakcji poprzez dostarczenie jej ciepła, ponieważ procesy biochemiczne muszą zachodzi w temperaturze właściwiej dla danego organizmu (fizjologicznej - jeśli mamy temperaturę ciała 36,6°C to nie podniesiemy jej do 42 bo byłoby to dla nas bardzo niekorzystne). Z tego właśnie powodu wykorzystujemy enzymy, które jako że działają w żywych komórkach nazywane są biokatalizatorami. Większość enzymów to białka złożone, jednak część znajdująca się w stanie aktywności wiąże się w sposób nieodwracalny z grupą niebiałkową i wtedy część białkową nazywamy apoenzymem, a niebiałkową koenzymem. Całość zaś to holoenzym. 

W skład koenzymów wchodzą pewne witaminy jak tiamina, niacyna, ryboflawina, pirodoksyna czy kwas pantotenowy. Oprócz tego należą do nich NAD, ATP, czy FAD. Holoenzym jest aktywny tylko wtedy gdy połączone są jego oba składniki. Apoenzym decyduje o specyficzności substratowej, natomiast koenzym określa kierunek jego przemiany.

Ważnym miejscem w katalizie enzymatycznej jest centrum aktywne, które pozwala na powstanie kompleksu enzym-substrat, a jego utworzenie obniża energię aktywacji. Powstanie tego kompleksu nie jest jednak takie proste i zależy od przestrzennego dopasowania centrum aktywnego enzymu do substratu. Do centrum katalitycznego okresowo przyłączają się pewne substancje pomagające uzyskać jego właściwy kształt, są to tzw. aktywatory (np. jony lub koenzymy).

PRZEBIEG KATALIZY ENZYMATYCZNEJ

jeśli kiepsko widzisz obrazek, kliknij na niego

1. Przestrzenne dopasowanie centrum aktywnego do substratu

2. Utworzenie nietrwałego kompleksu E-S, które obniża energię aktywacji

3. Oddzielenie się enzymu od produktu

Ten przestrzenny model dopasowania nazywany jest modelem "rękawiczki i ręki" albo "klucza i dziurki", pomyśl dlaczego. Określa się to specyficznością enzymu względem substratu.

Specyficzność enzymu można określić zasadą, że JEDEN ENZYM KATALIZUJE TYLKO JEDNĄ REAKCJE (tak jak jedna rękawiczka pasuje w danej chwili do jednej dłoni)

Enzymy nie zużywają się, przez co mogą wielokrotnie działać na te same substraty. Nie są jednak niezniszczalne, dlatego w komórce jest stała potrzeba produkowania nowych cząstek białek enzymatycznych. W ciągu minuty cząsteczka enzymu może katalizować od kilku tysięcy nawet do kilku milionów reakcji! 

POWINOWACTWO DO ENZYMU DO SUBSTRATU

Wykres zależności szybkości reakcji od stężenia substratu nosi nazwę krzywej Michaelisa, natomiast stała Michaelisa oznaczana przez Km oznacza takie stężenie substratu przy którym enzym jest nasycony w połowie, czyli połowa ilości enzymu występuje w postaci kompleksów E-S. Wtedy osiąga połowę szybkości maksymalnej. Duża wartość Km oznacza, że konieczne jest duże stężenie substratu by uzyskać połowiczne nasycenie enzymu, a wtedy enzym wykazuje niewielkie powinowactwo do substratu. Czyli po prostu im mniejsze stężenie substratu tym szybciej zachodzi reakcja, a im większe tym wolniej.

CZYNNIKI WARUNKUJĄCE AKTYWNOŚĆ ENZYMU

- stężenie substratu - przy wzroście stężenia zwiększa się szybkość reakcji, ale powyżej wartości progowej, gdy już wszystkie cząsteczki enzymu są wysycone substratem, dalsze zwiększanie stężenia substratu nie wpływa na szybkość przebiegu reakcji. 

- temperatura - wzrost temperatury od kilku do 20-40 stopni Celsjusza powoduje przyspieszenie reakcji chemicznej, zgodnie z ogólną zasadą wzrost o każde 10 stopni zwiększa szybkość reakcji około dwukrotnie do granicy 45 stopni Celsjusza. Potem szybkość reakcji maleje aż do jej całkowitego zatrzymania, ponieważ cząsteczka enzymu pod wpływem tak wielkiego ciepła zaczyna denaturować, tracąc w ten sposób swe zdolności katalityczne.

- odczyn środowiska - większość enzymów działa przy ściśle określonym odczynie środowiska reakcji. 

- obecność inhibitorów (łącząc się z enzymem blokują lub zmieniają jego kształt np. jony metali ciężkich) i aktywatorów (zmieniają kształt centrum aktywnego i umożliwiają zajście reakcji)

REGULACJA AKTYWNOŚCI ENZYMÓW W KOMÓRCE

inhibicja kompetencyjna - inhibitor przynajmniej częściowo podobny do substratu konkuruje z nim o przyłączenie się do enzymu w centrum aktywnym, jeśli tak się stanie uniemożliwia on połączenie się substratu z enzymem. W ten sposób reakcja zwalnia, ale można ją przyspieszyć dodając substratu do roztworu reakcyjnego. 

inhibicja niekompetencyjna - inhibitor nie jest podobny do substratu, łączy się poza centrum aktywnym, ale w ten sposób zmienia jego konformację i centrum aktywne nie pasuje już do substratu. 

fosforylacja i defosforylacja - dają możliwość szybkiej regulacji poprzez regulację aktywności kinazy i fosfotazy

aktywacja proenzymów - enzym produkowany jest w formie nieaktywnej, a aktywacja może odbyć się przez aktywną formę tego samego enzymu (np. trypsynogen i trypsyna) lub np. jony H+. Polega to na przyłączeniu aktywatora do centrum aktywnego po ówczesnym usunięciu fragmentu łańcucha białkowego blokującego centrum. 

GŁÓWNE GRUPY ENZYMÓW:

*hydrolazy - katalizują rozkład związków organicznych bardziej złożonych do prostszych przy wykorzystaniu wody jako substratu (stąd hydrolazy), zaliczane są do nich np. enzymy trawienne. 

*oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji

* transferazy - katalizują przenoszenie grup funkcyjnych atomów między związkami chemicznymi

*liazy - katalizują rozpad wiązań w związku chemicznym bez udziału wody

*ligazy - katalizują tworzenie nowych wiązań z jednoczesnym rozpadem związku zawierającego wiązanie wysokoenergetyczne

*izomerazy - katalizują reakcje przekształceń cząstki bez zmiany ich wzoru sumarycznego (chemia)